Вчені з Токійського столичного університету виявили ранню, зворотну фазу формування білків тау, яка може стати ключем до зупинки розвитку хвороби Альцгеймера.
У своїй роботі японські дослідники звернулися до фізики полімерів, щоб краще зрозуміти механізми утворення тау-фібрил – волоконних структур, характерних для нейродегенеративних процесів. Команда професора Рея Куріти довела, що ці фібрилі не виникають одразу: спершу білки тау формують нестабільні кластери – тимчасові скупчення, подібні до попередників кристалізації в полімерній фізиці. «Ми виявили, що тау-білки спершу збираються у кластери розміром у десятки нанометрів, які згодом можуть переходити у стійкі фібрилі», – зазначив професор Куріта.
Ці попередні структури були виявлені за допомогою сучасних методів, зокрема рентгенівського розсіювання під малим кутом та флуоресцентної спектроскопії. Найважливіше відкриття – можливість розчинення цих кластерів ще до утворення фібрил. Це було досягнуто шляхом зміни концентрації іонів натрію хлориду у присутності гепарину – природного антикоагулянту. Така модифікація впливала на електростатичну взаємодію між молекулами тау та гепарину, послаблюючи їх зв’язок і заважаючи кластерам формуватися.
«Ми не побачили утворення фібрил, якщо кластери вдавалось розчинити на ранній стадії», – підкреслила Тотомі Такахаші, співавторка дослідження. Це відкриття змінює фокус терапевтичного підходу до хвороби Альцгеймера. Замість спроб зруйнувати вже сформовані фібрилі, доцільніше перешкоджати формуванню їх попередників – зворотних кластерів. Такий підхід може мати значення не лише для Альцгеймера, а й для дослідження інших нейродегенеративних захворювань, зокрема хвороби Паркінсона.
Дослідження «Hindering tau fibrillization by disrupting transient precursor clusters» вийшло в журналі Neuroscience Research (жовтень 2025). Як зазначають автори, «розуміння початкових етапів агрегації білків відкриває нові горизонти у боротьбі з дегенеративними станами мозку».